Kollagen gehört zu den am häufigsten eingenommenen Nahrungsergänzungsmitteln, doch es ranken sich viele Vereinfachungen und Mythen um diese Substanz. Unterscheiden sich Rinder- und Meereskollagen tatsächlich in ihrer Wirkung? Und wie wird Kollagen vom Körper aufgenommen? In diesem Artikel betrachten wir Kollagen „von Grund auf“ – von seiner Aminosäurezusammensetzung und den Unterschieden in der Herkunft bis hin zu den tatsächlichen Mechanismen der Aufnahme und der biologischen Wirkung.
Was erfahren Sie in diesem Artikel?
- Collagen im Fokus
- Das Aminosäurespektrum als entscheidender Faktor
- Rinderkollagen vs. Meereskollagen
- So funktioniert die Aufnahme von Kollagen
- Mythen vs. Realität: Unterscheiden sich die Wirkungen je nach Quelle?
- Die wichtigsten Erkenntnisse aus dem Artikel
Collagen im Fokus
Kollagen ist ein strukturspezifisches Protein, dessen biologische Funktion eng mit seiner Aminosäurezusammensetzung verbunden ist. Im Körper von Säugetieren und Menschen ist es das am häufigsten vorkommende Protein – es macht etwa 25–30 % aus. Die Struktur von Kollagen besteht aus einer Dreifachhelix, die aus drei Polypeptidketten gebildet wird, die reich an Glycin, Prolin und Hydroxyprolin sind. Diese Proteine, die von Fibroblasten (den Hauptzellen des Bindegewebes) produziert werden, lagern sich spontan zu verschiedenen Dreifachhelixstrukturen (28 Typen) an, die Bindegeweben wie Haut, Sehnen und Knochen Festigkeit verleihen.
Das Aminosäurespektrum als entscheidender Faktor
Aminosäuren sind die Grundbausteine von Proteinen. Kollagen enthält insgesamt 19 Aminosäuren, von denen 8 essenziell sind – das bedeutet, dass der Körper sie nicht selbst herstellen kann und sie über die Nahrung aufnehmen muss.
Kollagen zeichnet sich durch eine spezifische Aminosäurezusammensetzung aus, die sich deutlich von der der meisten anderen Proteine unterscheidet. Dieses einzigartige Spektrum ist auf seine Hauptfunktion zugeschnitten – es ermöglicht die Bildung einer starken, stabilen und charakteristisch organisierten Dreifachhelixstruktur.
Kollagen hat eine geringer Gehalt an essentiellen Aminosäuren wie Tryptophan, Cystein oder Methionin, ist jedoch reich an bestimmten nicht essentiellen Aminosäuren wie Glycin, Prolin und Hydroxyprolin. Diese Zusammensetzung ermöglicht die stabile und starke Dreifachhelixstruktur, die für die mechanische Funktion des Bindegewebes erforderlich ist.
Die wichtigsten Aminosäuren des Kollagens:
Glycin (~33 %)
Dies ist die einfachste und am häufigsten vorkommende Aminosäure im Kollagen. Aufgrund ihrer geringen Größe ermöglicht sie die enge Windung der Dreifachhelixstruktur. Sie ist zudem die einzige, die in der Lage ist, an Stellen, die andere Aminosäuren aufgrund räumlicher Beschränkungen nicht erreichen können. Somit kann nur Glycin im Inneren der Kollagenhelix vorhanden sein, wo es die Stabilität der Helix gewährleistet.
Glycin ist eine Aminosäure, die in der modernen Ernährung oft zu kurz kommt. Früher verzehrten die Menschen häufig Brühen, Häute, Sehnen und andere kollagenreiche Tierteile. Heute überwiegt Muskelfleisch, das nur in geringen Mengen Glycin enthält. Daher ist Kollagen (oder Brühen) eine der besten Möglichkeiten, Glycin zu ergänzen.
Darüber hinaus unterstützt Glycin einen guten Schlaf und die Regeneration.
Prolin (~12–15 %)
Die Aminosäure Prolin verleiht Kollagen Festigkeit und Stabilität. Zusammen mit Hydroxyprolin trägt sie dazu bei, die Dreifachhelixstruktur aufrechtzuerhalten.
Prolin ist wichtig für die Gesundheit von Haut, Gelenken und Bändern. Obwohl der Körper es selbst produzieren kann, kann der Bedarf bei erhöhter Belastung (Stress, Sport, Heilungsbedarf) größer sein. Seine natürliche Quelle ist insbesondere Kollagen.
Hydroxyprolin (~10 %)
Es handelt sich hierbei um eine wichtige Aminosäure, die aus Prolin gewonnen wird und für die Stabilität der Helix unerlässlich ist, da sie die Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Ketten ermöglicht. Es ist in allen Arten von Kollagen enthalten und gewährleistet die Stabilität des Kollagennetzwerks.
Ohne dessen Vorhandensein wäre Kollagen nicht in der Lage, „zusammenzuhalten“. Hydroxyprolin ist spezifisch für Kollagen, sodass dessen Vorhandensein im Körper den Zustand des kollagenhaltigen Gewebes (Haut, Sehnen, Knorpel) widerspiegelt.
Alanin (~10 %)
Es trägt zur Aufrechterhaltung der Kollagen-Helixstruktur bei, hat jedoch keine so bedeutenden Funktionen wie Glycin oder Prolin. Darüber hinaus ist Alanin in der Regel aus anderen Proteinquellen erhältlich, sodass ein Mangel daran normalerweise kein Problem darstellt.
Hydroxylysin (~1–2 %)
Es wird aus Lysin gebildet und trägt zur Festigkeit und Integrität des Gewebes bei. Es ist ein wichtiger struktureller Bestandteil von Kollagen, trägt zur Stabilität des Bindegewebes bei und kommt vorwiegend darin vor.
Weitere Aminosäuren, die in Kollagen enthalten sind:
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Serin, Arginin, Threonin, Glutamin und Asparagin sind in geringeren Mengen enthalten.
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Methionin, Tryptophan und Phenylalanin sind fast vernachlässigbar oder fehlen gänzlich, was die einzigartige Zusammensetzung von Kollagen widerspiegelt.
Rinder- vs. Fischkollagen
Sowohl Rinder- als auch Fischkollagen enthalten ein sehr ähnliches Spektrum an Aminosäuren:
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Glycin (~30–33 %)
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Prolin + Hydroxyprolin (~20–25 %)
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Geringer Gehalt an essentiellen Aminosäuren (z. B. ist Tryptophan praktisch nicht vorhanden)
Der Hauptunterschied liegt im höheren Hydroxyprolingehalt des Rinderkollagens, was zu einer höheren thermischen Stabilität und strukturellen Festigkeit führt.
Umgekehrt führt der geringere Hydroxyprolingehalt in Fischkollagen zu einer geringeren Helixstabilität und folglich zu einer höheren Löslichkeit und schnelleren Verdaulichkeit.
Trime hydrolysiertes Rinderkollagen stammt aus dem Bindegewebe von Säugetieren, das auf natürliche Weise und über einen langen Zeitraum mechanischer Belastung ausgesetzt ist. Dies spiegelt sich in der Kollagenstruktur vor der Hydrolyse wider.
Durch die Hydrolyse entsteht ein spezifisches Spektrum bioaktiver Peptide, die die Festigkeit und Elastizität von Gelenken, Sehnen und Faszien beeinflussen können.
Mit einer täglichen Dosis von 15 g Kollagen kann man auf natürliche Weise etwa 3–3,5 g Glycin pro Tag zu sich nehmen. Daher ist Kollagen die natürlichste Nahrungsquelle für Glycin.
Aufgrund seiner „Zusammensetzung“ eignet sich Rinderkollagen als Nahrungsergänzungsmittel für den täglichen Gebrauch und als natürliche Glycinquelle. Höhere Dosierungen ermöglichen zudem eine höhere Glycinaufnahme und eine langfristige funktionelle Unterstützung des Bindegewebes.
Die Quelle von Trime hydrolysiertes Beauty-Kollagen Es handelt sich hingegen um die Haut von wild gefangenem Kabeljau mit MSC-Zertifizierung. Diese Gewebe sind anderen mechanischen Bedingungen ausgesetzt als die Gewebestrukturen von Säugetieren. Sie werden nicht in erster Linie durch die Schwerkraft beansprucht, sondern erfordern Flexibilität, Elastizität und Anpassungsfähigkeit in einer aquatischen Umgebung.
Nach der Hydrolyse entsteht aus dieser Kollagenquelle ein Spektrum an Peptiden mit einem höheren Anteil an „flexibleren“ Kollagenbausteinen (Glycin–Prolin–Y), die typisch für das Hautgewebe sind. Dieses Aminosäureprofil entspricht dann gut den Bedürfnissen sich schnell erneuernder Gewebe – in erster Linie der Haut, aber auch der Schleimhäute (z. B. im Magen-Darm-Trakt).
Die typische Dosierung in klinischen Studien liegt bei etwa 5 g pro Tag. Die Wirkung von Kollagen hängt nicht nur von der Gesamtzufuhr an Aminosäuren ab, sondern vor allem von bioaktiven Peptiden, die als Signalmoleküle (Liganden) fungieren und den Gewebestoffwechsel beeinflussen.
So funktioniert die Aufnahme von Kollagen
Die Unterschiede in der Aufnahme der einzelnen Kollagenarten liegen nicht im Aminosäurespektrum selbst, sondern vielmehr in deren relativen Anteilen und ihrer Struktur. Nach der Passage durch den Verdauungstrakt werden sowohl Rinder- als auch Fischkollagen in Aminosäuren und bioaktive Peptide aufgespalten. Daher hängt die daraus resultierende Wirkung in erster Linie vom entstehenden Peptidprofil, der Dosierung und den individuellen Bedürfnissen des Organismus ab.
Nach der Einnahme von Kollagen, meist in Form von hydrolysierten Kollagenpeptiden, findet ein normaler Proteinverdauungsprozess statt. Dies führt jedoch zur Bildung spezifischer bioaktiver Peptide, die eine eigene biologische Aktivität aufweisen und zelluläre Prozesse beeinflussen können.
Kollagenverdauung
In seiner natürlichen Form ist Kollagen ein strukturell sehr stabiles Protein, wodurch es in seiner ursprünglichen Form schwerer verdaulich ist. Daher hydrolysiertes Kollagen wird in Nahrungsergänzungsmitteln verwendet, da es bereits teilweise in kürzere Peptide aufgespalten ist.
Aufnahme von Kollagenpeptiden
Im Gegensatz zu herkömmlichen Proteinen wird ein Teil des Kollagens nicht nur als einzelne Aminosäuren, sondern auch als „kleine Pakete“ aus Di- und Tripeptiden aufgenommen, insbesondere als Prolyl-Hydroxyprolin (Pro-Hyp) und Hydroxyprolyl-Glycin (Hyp-Gly).
Diese Peptide:
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werden mithilfe von Transportern durch die Darmwand transportiert
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sind bereits 30–60 Minuten nach der Einnahme im Blutplasma nachweisbar
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kann mehrere Stunden im Blutkreislauf verbleiben
Nach der Aufnahme folgen Kollagenkomponenten zwei Hauptwegen: Aminosäuren dienen als Bausteine für die Synthese von Kollagen und anderen Proteinen. Unterdessen bioaktive Peptide Sie fungieren als Signalmoleküle, können aber auch Zellen (Fibroblasten, Chondrozyten und Osteoblasten) zur Kollagenproduktion anregen.
So dient Kollagen nicht nur als Quelle für Aminosäuren, sondern auch als funktionelles Signalsubstrat, das die Kollagensynthese anregt, die Bildung der extrazellulären Matrix unterstützt und die Feuchtigkeitsversorgung sowie die Elastizität der Haut beeinflussen kann.
Mythen vs. Realität: Unterscheiden sich die Wirkungen je nach Quelle?
Kollagenpräparate werden oft nach ihrer Herkunft (Rind, Fisch, Schwein) unterschieden, was häufig mit verschiedenen Behauptungen über ihre Wirksamkeit in Verbindung gebracht wird. Der tatsächliche Unterschied muss jedoch im Zusammenhang mit der Verdauung, der Aufnahme und der biologischen Wirkung von Kollagenpeptiden betrachtet werden.
Der Grund dafür ist, dass sich alle Arten von Kollagen (unabhängig von ihrer Herkunft) nach der Einnahme in dieselben Aminosäuren und kurzen Peptidketten aufspalten.
Der Organismus unterscheidet nicht nach der „Herkunft“ des Kollagens, sondern verarbeitet dessen Bausteine entsprechend dem aktuellen Bedarf. Die Verteilung in das Gewebe (Haut, Knorpel, Knochen) wird nicht durch die Quelle bestimmt, sondern durch physiologische Prozesse und Signalmechanismen.
Der geringere Gehalt an Hydroxyprolin im Meereskollagen führt zu einer weniger stabilen und leichter löslichen Struktur, doch nach der Hydrolyse spielt die Größe der Peptide die Hauptrolle bei der Aufnahme, und nicht die Aminosäurezusammensetzung selbst.
Der geringere Hydroxyprolingehalt in Meereskollagen führt zu einer weniger stabilen und leichter löslichen Struktur. Obwohl allgemein angenommen wird, dass die Peptidgröße – und nicht die Aminosäurezusammensetzung selbst – die Hauptrolle bei der Resorption nach der Hydrolyse spielt, ist dieser Bereich nicht ganz eindeutig geklärt. Es wird derzeit diskutiert, ob bestimmte Kollagenpeptide (ein sogenannter „Fingerabdruck“) möglicherweise in größeren Einheiten resorbiert werden und ob ihre Wirkung auch mit der Herkunft des Kollagens zusammenhängen könnte.
Kollagen wird während der Verdauung abgebaut – daher verwertet der Körper kein „fertiges Kollagen“
sondern vielmehr deren Aminosäuren und bioaktiven Peptide.
Bestimmte Peptide können zwar auf bestimmte Gewebe (z. B. Knorpel) einwirken, es handelt sich jedoch nicht um eine direkte Zufuhr einer bestimmten Kollagenart an den Zielort.
Die wichtigsten Erkenntnisse aus dem Artikel
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Kollagen besteht aus Aminosäuren, die für seine Funktion entscheidend sind – Glycin, Prolin und Hydroxyprolin überwiegen
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Die Unterschiede zwischen Rinder- und Fischkollagen liegen hauptsächlich im Molekulargewicht, nicht in grundlegend unterschiedlichen Zusammensetzungen
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Nach der Einnahme wird Kollagen nicht direkt im Gewebe abgelagert, sondern in Aminosäuren und bioaktive Peptide aufgespalten
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Bestimmte Kollagenpeptide wirken als Signalmoleküle, die die Produktion von körpereigenem Kollagen anregen
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Die Quelle des Kollagens ist nicht der entscheidende Faktor für die Wirksamkeit – Qualität, Verwertbarkeit und regelmäßige Einnahme sind wichtiger
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Kollagen wirkt systemisch und unterstützt die natürlichen Regenerationsprozesse des Körpers, anstatt eine „gezielte Reparatur“ eines bestimmten Gewebes zu bewirken
Quellen:
https://cbsupplements.com/cc/collagen-amino-acids-profile/
https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC2846778/
https://pubs.acs.org/doi/10.1021/jf050206p
https://academic.oup.com/ijfst/article/54/6/1976/7805934
